학술논문
Effect of Pro-to-Nala Substitution on Structure and Bacterial Selectivity of a Designed Antimicrobial Peptide P18
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- 영문명
- 발행기관
- 조선대학교 의학연구원
- 저자명
- Song Yub Shin
- 간행물 정보
- 『The Medical Journal of Chosun University』제33권 제1호, 17~23쪽, 전체 7쪽
- 주제분류
- 의약학 > 기타의약학
- 파일형태
- 발행일자
- 2008.02.28
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국문 초록
영문 초록
P18 (KWKLFKKIPKFLHLAKKF-NH2), a novel a-helical antimicrobial peptide, was designed from cecropin A-magainin 2 hybrid peptide. It has strong antimicrobial activity against Gram-negative and Gram-positive bacteria, but relatively weak hemolytic activity, indicating that P18 has good bacterial selectivity. In this study, to investigate the influence of substituting Pro of P18 with Ala-peptoid residue (Nala) on the structure and bacterial selectivity, we synthesized P18-Nala, in which Pro9 in P18 was replaced by Nala. P18-Nala was as potent as P18 in antibacterial activity (MIC: 0.5-2.0 yM), whereas less toxic to human red blood cells than P18, indicating P18-Nala is more selective to bacterial cells than P18. Circular dichroism analysis revealed that P18-Nala had lower a-helicity than P18 in membrane mimicking conditions such as 50% TFE or 30 mM SDS micelles, suggesting Nala provides more structural flexibility than proline. Tryptophan fluorescence spectroscopy showed that the blue shift in the fluorescence emission maximum of P18-Nala was much smaller in zwitterionic EYPC liposomes than in negatively charged EYPG liposomes. These results suggested that the improvement in bacterial
selectivity of P18-Nala correlated with its less permeability to zwitterionic phospholipids. Taken together, our results showed that Pro-to-Nala substitution (P18-Nala) in P18 increased the peptide s structural flexibility and the selectivity to negatively charged phospholipids, resulting in improving bacterial selectivity.
목차
INTRODUCTION
MATERIALS AND METHODS
RESULTS AND DISCUSSION
키워드
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