학술논문
Streptomyces lincolnensis M-20 균주로부터 분리, 정제된 L-Asparaginase의 열안정성과 단백 가수 분해 효소에 대한 저항성
이용수 8
- 영문명
- Thermostability and Resistance to Proteolysis of L-Asparaginase Purified from Streptomyces lincolnensis M-20
- 발행기관
- 대한약학회
- 저자명
- 김경자(Kyoung Ja Kim)
- 간행물 정보
- 『약학회지』제51권 제3호 (2007년), 199~205쪽, 전체 7쪽
- 주제분류
- 의약학 > 기타의약학
- 파일형태
- 발행일자
- 2007.06.30
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국문 초록
영문 초록
Thermostable asparaginase was purified to homogeneity from mesophilic Streptomyces lincolnensis M-20 by 30~70% ammonium sulfate precipitation and asparagine-Sepharose CL 6B affinity column chromatography. The apparent molecular mass of L-asparaginase by SDS-PAGE was found to be 47 kDa, whereas by its mobility on Sephacryl S-300 column was around 180 kDa, indicating that the enzyme at the native stage acts as tetramer. The purified enzyme showed a single band on acrylamide gel electrophoresis. The optimum pH and temperature were pH 9.5 and 55℃, respectively. Chemical modification experiments of purified asparagines implied the existence cystein residue located at or near active site. Purified asparaginase retained the 85% of the initial activity after incubation at 90℃ for 30 min. A correlation between thermostability and resistance to proteolysis of commercial asparaginase and purifed asparaginase from Streptomyces lincolnensis M-20 was investigated. Purified thermostable asparaginase was resistant to trypsin and chymotrypsin treatment, while the commercial asparaginase was not thermostable and was susceptible to proteolytic treatment with trypsin and chymotrypsin.
목차
해당간행물 수록 논문
- 익모초의 계절 및 지역별 Rutin 함량변화 연구
- Streptomyces lincolnensis M-20 균주로부터 분리, 정제된 L-Asparaginase의 열안정성과 단백 가수 분해 효소에 대한 저항성
- Oligonucleotide Microarray와 cDNA Microarray를 이용한 위암조직의 대단위 유전자 발현 비교
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- 흰쥐에서 모린이 니페디핀의 약물동태에 미치는 영향
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- 부산에서 분리된 황색포도상구균의 항생제 내성 양상
- PCI 시술시 혈소판 당단백 GP IIb/IIIA 억제제(Abciximab)
- 설치류에서 Ginsenoside Rg1의 항스트레스 활성
- GC/MS를 이용한 모발 중 메스암페타민 및 암페타민 분석의 측정불확도 평가
참고문헌
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