Malonyl-CoA Synthetase의 반옹속도 상수에 대한 연구

• 영문명: Some Kinetic Constants of Malonyl-CoA Synthetase
• 발행기관: 호서대학교 중앙도서관
• 저자명: 방선권(Son Kwon Bang) 김한복(Han Bok Kim)
• 간행물 정보: 『호서대학교 논문집』제1권, 149~161쪽, 전체 13쪽
• 주제분류: 사회과학 > 무역학
• 파일형태: PDF
• 발행일자: 1993.12.30

국문 초록

Malonyl-CoA synthetase는 Pseudomonas fuorescens에서 malonate를 유일한 탄소원으로 하여 배양하였을때, 유도되는 효소로서 기질인 malonate, Coenzyme A, ATP로 부터 Mg²⁺ 존재 하에 malonyl-CoA와 AMP, PPi를 생성시키는 효소이다. 이 효소는 이미 정제가 되었고 상당한 성질이 밝혀졌다. (1) 이 논문에서는 이 효소의 기본적인 성질 외의 기질에 대한 Km 상수, Vmax등과 함께 Diethylpyrocarbonate(DEP)에 의한 화학 변형시 반응속도 상수들을 알아보며 이 상수들을 통하여 histidine이 촉매반응에 중요하게 관여하는 지의 여부를 알아본다.

영문 초록

This enzyme exhibits a typical Michaelis-Menten kinetic pattern and the reciprocal plots of the data gave the Km value for each subtrate;0.15mM for malonate, 0.2mM for ATP, and 0.1mM for CoA. It shows substrate inhibition by malonate(2mM), ATP(0.5mM), and CoA(0.2mM). Also, malonyl-CoA synthetase was inhibited by DEP. A value of 775M⁻¹·min⁻¹, pH 7.0 and 25°C was calculated for the second order rate constant. This result suggested that histidine amino acid residue can be modified by DEP.

목차

ABSTRACT

실험방법

실험결과 및 고찰

References