학술논문
Euglena graci I is Z 로부터 Arginine Deiminase의 정제 및 그의 특성
이용수 23
- 영문명
- Purification and Some Properties of Arginine Deiminase in Euglena gracilis Z
- 발행기관
- 유기성자원학회
- 저자명
- Bong-Sun Park Aiko Hirotani Yoshihisa Nakano Shozaburo Kitaoka
- 간행물 정보
- 『유기물자원화』제1권 제1호, 115~125쪽, 전체 11쪽
- 주제분류
- 공학 > 환경공학
- 파일형태
- 발행일자
- 1993.06.30
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국문 초록
Euglena gracílis 에서 arginine deiminase는 mitochondrial matrix 내에 존재한다. 고도로 정제된 효소가 0.23 mM의 Km 값을 갖고 효소반응을 하기 위해서는 Co2 +가 필요하며, 이때 최적 pH는 9. 3~ 1O. 3이었다. Gel filtration에 의해서 얻어진 조효소 단백질의 분자량은 87, 000이었으며, SDSacry lamide gel electrophoresis에 의해 효소는 48, 000의 분자량을 갖는 2개의 동일한 subunit로 구성되어 있음이 밝혀졌다. Euglena의 arginine deiminase는 sulfhydryl inhibitors에 의해서 활성이 저지되었는데, 이는 sulfhydryl group이 효소의 활성부위에 관여함을 나타낸다. 이 sulfhydryl group은 arginine이 효소와 결합하는데 있어서 negative cooperativity를 나타내었다. ß-guanidinopropionate, Y-guanidinobutyrate와 guanidinosuccinate는 효소의 활성을 저지시키지 않는데 반하여, L-a -amino-ß-guanidino-propionate, D-arginine, 그리고 L-homoarginine은 효소의 활성을 강력하게 저지시켰다. Citrulline과 ornithine에 의해서도 상당한 정도의 효소활성저지가 관찰되었다. 우리는 Euglena의 arginine deiminase의 독특한 성질이 Euglena 라는 원생동물 내에서 arginine 대사의 조
절에 어떻게 영향을 미치는지를 토의하고자 한다.
영문 초록
In Euglena gracilis arginine deiminase was located in the mitochondrial matrix. The highly purified enzyme required C02+ for the enzyme reaction with the Km value of 0.23mM, and its optimum pH was 9.7 to 10.3. The molecular weight of the native enzyme protein was 87,000 by gel filtration, and SDS-acry lamide gel electrophoresis showed that
the enzyme consisted of two identical subunits with a molecular weight of 48 ,000.
Euglena arginine deiminase was inhibited by sulfhydryl inhibitors, indicating that a sulfhydryl group is involved in the active center of the enzyme. It exhibited negative cooperativity in binding with arginine. L-a-amino-β, guanidino-propionate, D-arginine, and L-homoarginine strongly inhibited the enzyme while βguanidinopro-pionate , )tguanidinobutyrate, and guanidinosuccinate did not. Considerable inhibition was also observed with citrulline and ornithine. We discuss the effects of the unique properties of the Euglena arginine deiminase on the regulation of arginine metabolism in this protozoon.
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